pHによるカタラーゼ活性 質問者: 高校生 とも 登録番号4807 登録日:2020-07-20 高校の授業で有機触媒と無機触媒の違いを確認するために行った実験で疑問に思ったことがあります。 この実験では無機触媒としてMnO2、有機触媒として牛の肝臓を用いてH2O2の分解の違いを観察しました。結果として有機触媒では塩基性下での方が酸性下より生じた泡が多かったのですが、それは単に入れる塩酸と水酸化ナトリウムの分量を間違えて、水酸化ナトリウムが少なかったからだと思っていまいした。 しかし高校の先生が「長年見てきて、いつも有機触媒では酸性下より塩基性下で行った時の方が泡の発生が明らかに多い」とおっしゃっていました。 それはなぜですか? 私は筋肉中などでは乳酸が発生しpHが小さいからカタラーゼは酸性下でよく働くと予想していたのですが真逆の結果になって驚いています。 教科書や参考書で調べてみてもそもそも有機触媒は酸性下や塩基性下ではあまり働かないとしか書いていません。 ではなぜ有機触媒では酸性より塩基性下の方がH2O2の分解が盛んなのでしょうか?
資料紹介 酵素実験1 目的 私たちの体は摂取した食物を多くの化学反応で変化させながら生命を維持しているこれら無数の反応は、触媒としての酵素の働きにより速やかに進められている。例えば消化酵素で分解したときの速度は、酵素を使わずに分解するよりも数十万倍も速くなる。 酵素反応にはいろいろな特徴がある。この実験では酸性ホスファターゼを用いて、酵素反応の時間経過および基質濃度と反応速度との関係を理解する。 結果 p-NPの検量線 p-NP濃度 0. 025 0. 05 0. 1 0. 15 0. 2 0. 25 吸光度 0. 0862 0. 18375 0. 3372 0. 5058 0. 585 0. 68825 検量線の式:y=2. 676888x+0. 051935 A=2. 728823 実験1 ① ② ③ ④ ⑤ ⑥ 吸光度 0. 1113 0. 0232 0. 1249 0. 2062 0. 1858 0. 3098 B(①+②) 0. 1345 0. 1345 補正吸光度(各吸光度-B) -0. 0096 0. 0717 0. 0513 0. 1753 p-NP生成量(mM) -0. 00035 0. 0026 0. 0018 0. 0064 実験2 試験管番号 ① ② ③ ④ ⑤ ⑥ ⑦ 基質濃度(mM) 2 2. 5 3 4 5 1/〔S〕 0. 5 0. 4 0. 33 0. 25 0. 2 吸光度 0. 0269 0. 0809 0. 1169 0. 1226 0. 1238 0. 1739 0. 1688 C=①+② 0. 1078 0. 1078 補正吸光度 0. 0091 0. 0148 0. 0160 0. 0661 0. 0610 p-NP生成量(mM) 0. 2483 0. 4039 0. 4366 1. 8038 1. 6646 反応速度v 0. 0236 0. 0385 0. 0416 0. 1718 0. 1585 1/v 42. 373 25. 974 24. 038 5. 8207 6. 3091 -1/Km=0. 16863 Km=-5. 93014 1/Vmax=-21. PHによるカタラーゼ活性 | みんなのひろば | 日本植物生理学会. 05962 Vmax=-0. 04748 考察 試験管①には緩衝液の他にp-NPPが入っているが酸性ホスファターゼは入っていない。また試験管②には緩衝液の他に酸性ホスファターゼが入っているがp-NPPは入っていない。このような実験を盲検という。③④⑤⑥の吸光度から①と②の吸光度を足した値を差し引いた値が酵素により発色した真の値となる。酵素反応時間とともに、p-NPPが分解して生じたp-NPが発色して吸光度が上昇した。 基質濃度を変えて、酵素反応を調べると、基質濃度が低いときには基質濃度と反応速度は比例して直線関係となるが、基質濃度が高くなると反応速度は一定となってくる。この関係を式で示したのがMichaelis・Mentenの式である。反応速度の逆数を基質濃度の逆数に対してグラフに目盛り、全ての点から最も距離が近い曲線(回帰直線)を引いて、X軸との交点を求めるとその数値は1/Vmaxを示し、Y軸との交点は-1/Kmを示すこのプロットをLineweaver・Burkのプロットという。Kmは基質と酵素との親和性を示し、値が小さいほど基質との親和性は大きい。Vmaxは最大反応速度を示し、これ以上基質濃度が上昇しても酵素の仕事量が限界に達していることを示している。 悩んでみ All rights reserved.
の 酵素活性に影響を与える要因 酵素の機能を変更することができるそれらのエージェントまたは条件です。酵素はその機能が生化学反応を加速することであるタンパク質のクラスです。これらの生体分子は、あらゆる形態の生命体、植物、真菌、細菌、原生生物および動物にとって不可欠です。. 酵素は、有害化合物の除去、食物の分解、エネルギー生成など、生物にとって重要なさまざまな反応に不可欠です。. したがって、酵素は細胞の働きを促進する分子機械のようなものであり、多くの場合、それらの機能は特定の条件下で影響を受けるかまたは好まれる. 酵素活性に影響を与える要因の一覧 酵素濃度 酵素の濃度が増加するにつれて、反応速度は比例して増加します。ただし、これは特定の濃度までしか当てはまりません。特定の瞬間に速度が一定になるためです。. この特性は病気の診断のための血清酵素(血清)の活動を定めるのに使用されています. 基質濃度 基質濃度を上げると反応速度が上がる。これは、より多くの基質分子が酵素分子と衝突するため、生成物がより早く形成されるためです。. Chiralscreen®の使用方法 | 株式会社ダイセル CPIカンパニー. しかしながら、ある濃度の基質を超えても、酵素は飽和して最高速度で動くので、反応速度には影響を及ぼさないであろう。. pH 水素イオン濃度(pH)の変化は酵素の活性に大きな影響を与えます。これらのイオンは電荷を有するので、それらは酵素の水素結合とイオン結合との間に引力および反発力を発生させる。この干渉は酵素の形に変化を生じさせ、したがってそれらの活性に影響を与える。. 各酵素は、反応速度が最大となる至適pHを有する。したがって、酵素に最適なpHは通常機能する場所によって異なります. 例えば、腸内酵素は約7.5(やや塩基性)の最適pHを有する。対照的に、胃の中の酵素は約2(非常に酸性)の最適pHを持っています. 塩分 塩の濃度もイオン電位に影響を及ぼし、その結果、それらは酵素の特定の結合を妨害する可能性があり、これはその活性部位の一部であり得る。これらの場合、pHと同様に、酵素活性は影響を受けます. 気温 温度が上昇するにつれて、酵素活性が上昇し、その結果として反応速度が上昇する。しかしながら、非常に高い温度は酵素を変性させます、これは過剰なエネルギーがそれらの構造を維持する結合を破壊し、それらが最適に機能しない原因となります。. 従って、熱エネルギーが酵素を変性させるにつれて反応速度は急速に低下する。この効果は、反応速度が温度に関係している釣鐘形の曲線でグラフィカルに観察することができます。.
気になる生化学シリーズ、今回は酵素の1回目として、酵素の働きと性質のお話です。 今回のクエスチョンはこちら、 酵素はなにをしているの? 酵素はなにでできているの? 温度やpHが変わると酵素の働きはどうなるの? 酵素の補因子にはなにがあるの?
最大反応速度が生じる温度は酵素の至適温度と呼ばれ、これは曲線の最高点で観察される。. この値は酵素によって異なります。しかし、人体内のほとんどの酵素は約37. 0℃の至適温度を持っています. 要約すると、温度が上昇するにつれて、最初は運動エネルギーの増加により反応速度が増加する。しかし、組合の破綻の影響は大きくなり、反応速度は低下し始めます。. 製品濃度 反応生成物の蓄積は一般に酵素の速度を低下させる。いくつかの酵素では、生成物はそれらの活性部位と結合して緩い複合体を形成し、それゆえ酵素の活性を阻害する。. 生きているシステムでは、このタイプの抑制は通常形成された生成物の急速な排除によって妨げられます. 酵素活性化剤 いくつかの酵素はよりよく働くために他の元素の存在を必要とします、これらはMgのような無機金属カチオンでありえます 2+, Mn 2+, Zn 2+, Ca 2+, Co 2+, Cu 2+, な +, K +, 等. まれに、アニオンも酵素活性に必要とされます。例えば、アミラーゼのための塩化物アニオン(Cl-)。これらの小さなイオンは酵素補因子と呼ばれます. 補酵素と呼ばれる酵素の活性を支持する他のグループの要素もあります。補酵素は、食品中に含まれるビタミンなど、炭素を含む有機分子です。. 一例は、ビタミンB 12です。これは、体内のタンパク質の代謝に必要な酵素であるメチオニンシンターゼの補酵素です。. 酵素阻害剤 酵素阻害剤は、酵素の機能に悪影響を及ぼし、その結果、触媒作用を遅くするか、場合によっては触媒作用を停止させる物質です。. 酵素阻害には3つの一般的なタイプがあります:競合的、非競合的および基質阻害。 競合阻害剤 競合的阻害剤は、酵素の活性部位と反応することができる基質に似た化合物です。酵素の活性部位が競合的阻害剤に結合している場合、基質は酵素に結合できない. 非競合的阻害剤 非競合的阻害剤はまた、アロステリック部位と呼ばれる酵素の活性部位上の別の場所に結合する化合物である。結果として、酵素は形を変え、もはやその基質に容易には結合できないので、酵素は適切に機能することができない。. 参考文献 Alters、S. (2000). 生物学:生命を理解する (第3版)。ジョーンズとバートレット学習. Berg、J。、Tymoczko、J。、Gatto、G。&Strayer、L。(2015).
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